This site uses cookies.
Some of these cookies are essential to the operation of the site,
while others help to improve your experience by providing insights into how the site is being used.
For more information, please see the ProZ.com privacy policy.
Zelfstandig vertaler en uitbesteder, Geverifieerd lid
Data security
This person has a SecurePRO™ card. Because this person is not a ProZ.com Plus subscriber, to view his or her SecurePRO™ card you must be a ProZ.com Business member or Plus subscriber.
KudoZ-punten op PRO-niveau: 23, Vragen beantwoord: 8, Vragen gesteld: 12
Blue Board-bijdragen van deze gebruiker
2 beoordelingen
Access to Blue Board comments is restricted for non-members. Click the outsourcer name to view the Blue Board record and see options for gaining access to this information.
Brontekst - Engels Hemoglobin is a complex molecule composed of two pairs of polypeptide chains. Each chain is linked to the heme, a tetrapyrrolic nucleus (porphyrin) which chelates an iron atom. The heme part is common to all hemoglobins and their variants. The type of hemoglobin is determined by the protein part called globin. Polypeptide chains a, b, d and g constitute the normal human hemoglobins:
• hemoglobin A = a 2 b 2
• hemoglobin A2 = a 2 d 2
• fetal hemoglobin F = a 2 g 2
The a-chain is common to these three hemoglobins.
The hemoglobin spatial structure and other molecular properties (as that of all proteins) depend on the nature and the sequence of the amino acids forming the chains. Substitution of amino acids by mutation is responsible for formation of hemoglobin variants which have different surface charge and consequently different electrophoretic mobilities, which also depend on the pH and ionic strength of the buffer.
The resulting qualitative (or structural) abnormalities are called hemoglobinopathies. Decreased synthesis of one of the hemoglobin chains leads to quantitative (or regulation) abnormalities, called thalassemias.
The assay is performed on the hemolyzate from washed red blood cells. The hemoglobins are separated by electrophoresis on alkaline gels and the fractions are visualized by staining with amidoblack. The dried gels are ready for interpretation
Vertaling - Zweeds Hemoglobin är en komplex molekyl bestående av två par av polypeptidkedjor. Varje kedja är kopplad till hemet, en tetrapyrrolisk kärna (porfyrin) vilken kelaterar en järnatom. Hemdelen är gemensam för alla hemoglobiner och deras varianter. Typen av hemoglobin bestäms av proteindelen kallad globin. Polypeptidkedjorna a, b, d och g utgör de normala mänskliga hemoglobinerna:
• hemoglobin A = a 2 b 2
• hemoglobin A2 = a 2 d 2
• fetal hemoglobin F = a 2 g 2
a-kedjan är gemensam för dessa tre hemoglobiner.
Hemoglobinets spatiella struktur och andra molekylära egenskaper (som hos alla proteiner) beror på naturen och sekvensen av aminosyrorna som formar kedjorna. Utbyte av aminosyror genom mutationer har gett bildning av hemoglobinvarianter med annorlunda ytladdningar och således annan elektroforetisk rörlighet, vilket också beror på pH och jonstyrkan hos bufferten.
De resulterande kvalitativa (eller strukturella) abnormaliteterna kallas hemoglobinpatier. Minskad syntes hos en av hemoglobinkedjorna leder till kvantitativa (eller regulerings-) abnormaliteter, kallade thalassemier.
Metoden utförs på hemolysat från tvättade röda blodkroppar. Hemoglobinerna separeras genom elektrofores på alkaliska geler och fraktionerna visualiseras genom färgning med amidosvart. De torkade gelerna är redo för utvärdering.
More
Less
Ervaring
Jaren vertaalervaring: 48. Geregistreerd op ProZ.com: Dec 2003. Lid sinds: Apr 2004.
Indesign, Microsoft Excel, Microsoft Word, Powerpoint, Trados Studio
Bio
Geen tekst ingevoerd
Dit lid / deze gebruiker heeft KudoZ-punten verdiend door andere vertalers te helpen met het vertalen van termen op PRO-niveau. Klik op het puntentotaal / de puntentotalen om de geleverde termvertalingen te zien.
Totaal aantal verdiende punten: 31 PRO-niveau punten: 23
Lid sinds Apr '04
Specialisatie